martes, 19 de abril de 2016




Proteínas

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.



 Clasificación de las proteínas

Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función de su composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples y proteínas conjugadas, también conocidas como heteroproteínas. Las simples se dividen a su vez en escleroproteínas y esferoproteínas.




Estructuras de las proteínas



  • La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.La estructura secundaria de organización de las proteínas incluye a las siguientes estructuras:Alfa-hélice, Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada  Paralela, Antiparalela, Giros, beta, vueltas Beta o vueltas inversas.

Estructura secundaria no repetitiva

Alfa hélice: es el segundo nivel de organización proteica en el cual el esqueleto peptídico esta enrollado, como una estructura en espiral,  alrededor de un eje imaginario  (organización helicoidal de la cadena peptídica).

Beta lámina: Esta estructura secundaria se define como el nivel secundario de organización de las proteínas en el cual el esqueleto de la cadena peptídica (Beta hebras) se extiende en un arreglo en zigzag similar a  una serie de pliegues, con los enlaces peptídicos organizados en planos de inclinación alterna (alternando planos descendentes y planos ascendentes). La hola plegada beta puede formarse entre dos cadenas peptídicas o entre diferentes segmentos de una misma cadena peptídica.

 
a) Alfa hélice          b) Beta Lámina

  • Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una proteína, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos enlaces que se forman.
    Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica, la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de Aminoácidos (provenientes de una estructura primaria).
  • La estructura cuaternaria, muchas proteínas consisten de una sola cadena polipeptídica, debido a esto se les denomina proteínas monoméricas o simplemente monómeros. Muchas otras proteínas están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas que pueden ser iguales o diferentes, cada una  de estas cadenas pueden plegarse antes, durante e incluso después de su asociación para formar el oligómero. Después de la asociación u oligomerización, de los monómeros se obtiene la estructura cuaternaria de la proteína en cuestión. Si en la proteína solo existen dos subunidades, entonces se denomina dímero y puede ser homodímero o heterodímero, dependiendo de si las cadenas de los monómeros son iguales o diferentes, en general también pueden denominarse proteínas multiméricas.



lunes, 18 de abril de 2016




Aminoácidos
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Químicamente están formados por un átomo de C central o alfa que es quiral, excepto en la glicina. A este C se le unen un H, un grupo amino -NH2, un grupo carboxilo -COOH y un resto hidrocarbonado -R, que varía según el aminoácido, y es el que le otorga la polaridad o apolaridad al aminoácido. A su vez, los polares se dividen en los que no tienen carga, y los que tienen (positiva o negativa). 
La presencia de grupos básicos (-NH2) y ácidos (-COOH) en la misma molécula hacen que sean anfóteros, es decir, que según el pH del medio van a estar cargados o no: a pH ácido con carga positiva (por el -NH3+); a pH isoeléctrico van a estar neutros (-NH3+ y -COO-), que se anulan las cargas) y a pH alcalinos van a estar con carga negativa (por el -COO-).





Existen 20 aminoácidos que conforman las proteínas en el organismo




Estos aminoácidos se pueden clasificar de la siguiente manera

Alifáticos (no polares)
- Glicina (Gli) G
- Alanina (Ala) A
- Valina (Val) V
- Leucina (Leu) L
- Isoleucina (Ile) I
- Prolina (Pro) P
- Metionina (Met) M

Aromáticos
- Fenilalanina (Fen) F
- Triptófano (Trp) W
- Tirosina (Tir) Y

Polares cargados positivamente
- Lisina (Lis) K
- Histidina (His) H
- Arginina (Arg) R

Polares cargados negativamente
- Ácido aspártico (Asp) D
- Ácido glutámico (Glu) E

Polares sin carga
- Asparagina (Asn) N
- Glutamina (Gln) Q
- Treonina (Tre) T
- Cisteína (Cis) C
- Serina (Ser) S


También podemos clasificarlos en:
  • Aminoácidos no esenciales: son aquellos que nuestro cuerpo puede fabricar por sí mismo y son: Arginina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina, y tirosina.
  • Aminoácidos esenciales: son aquellos que nuestro cuerpo no puede fabricar por sí mismo y, por lo tanto, necesitamos ingerir a partir de la dieta. Son: Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina y alanina. 

pKa de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen distintas estructuras de ionización y por tanto distintos pKa
Estructuras de ionización quiere decir distintas estructuras del mismo aminoácido en la cual una de sus partes ha sido ionizada por el pH.


Aminoácido
pKa1 -COO-
pKa2 -NH3+
pKa3 -R
Triptófano (Trp) W
2.5
9.4
-
Glicina (Gli)  G
2.4
9.8
-
Alanina (Ala) A
2.4
9.9
-
Valina (Val)   V
2.3
9.7
-
Leucina (Leu) L
2.3
9.7
-
Isoleucina (Ile) I
2.3
9.8
-
Lisina (Lis)      K
2.2
9.1
10.5
Glutamina (Gln) Q
2.2
9.1
-
Tirosina (Tir) Y
2.2
9.2
10,5
Serina (Ser)   S
2.2
9.2
-
Fenilalanina (Fen) F
2.2
9.3
-
Asparagina (Asn) N
2.1
8.7
-
Treonina (Tre)  T
2.1
9.1
-
Metionina (Met) M
2.1
9.3
-
Glutamato (Glu) E
2.1
9.5
4.1
Aspartato (Asp) D
2.0
9.9
3.9
Prolina (Pro)    P
2.0
10.6
-
Cisteína (Cis)  C
1.9
10.7
8.4
Arginina (Arg) R
1.8
9.0
12.5
Histidina (His) H
1.8
9.3
6.0


Propiedades del agua


El agua es la biomolécula más abundante y la más importante, esto último se puede evidenciar gracias a sus propiedades tanto físicas como químicas que le permite participar en importantes procesos biológicos.

Propiedades físicas

  • Disuelve una gran cantidad de moléculas orgánicas e inorgánicas.
  • Capacidad para formar puentes de hidrógeno.
  • Densidad de 1g/cc a 4°C.
  • Estado: físico, gaseoso o sólido.
  • Punto de congelación: 0°C.
  • Punto de ebullición: 100°C.
  • Calor específico.

Propiedades químicas

  • Excelente nucleófilo.
  • Puede formar hasta 4 puentes de hidrógeno.
  • Es un reactivo y un producto en muchas reacciones metabólicas.
  • Pequeña tendencia a ionizarse.
  • Puede reaccionar con moléculas biológicas.





















domingo, 17 de abril de 2016





La molécula de agua tiene forma de V y el ángulo entre los dos enlaces covalentes es de 104.5°. Algunas propiedades importantes del agua se deben a la forma angulada y a los enlaces intermoleculares que puede formar. Esta molécula está formada por dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno; el átomo de oxígeno es más electronegativo por lo que atrae a los electrones de los átomos de hidrógeno. El resultado es una distribución desigual de cargas dentro de cada enlace, en donde el oxígeno es parcialmente negativo y los hidrógenos parcialmente positivos, a esto se le llama dipolo y se dice que el enlace es polar. Una de las consecuencias importantes de la polaridad de la molécula de agua es que dichas moléculas se atraen entre sí. La atracción entre uno de los átomos de hidrógeno parcialmente positivo de una molécula de agua y uno de los pares de electrones libres del oxígeno de otra molécula permiten la formación de puentes de hidrógeno. Estas interacciones no solo ocurren en el agua, pueden existir entre cualquier átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno unido a otro átomo electronegativo. Un puente de hidrógeno es más estable cuando el átomo de hidrógeno y los dos átomos electronegativos asociados a él forman casi una línea recta. Cada molécula de agua puede formar hasta cuatro puentes de hidrógeno con sus vecinas.

Hay otras dos propiedades del agua que se relacionan  con sus característicos puentes de hidrógeno:
ü  El calor específico: es la cantidad de calor necesario para elevar 1°C la temperatura de 1 gramo de la sustancia. Se requiere una cantidad relativamente grande de calor para aumentar la temperatura del agua porque cada molécula de agua participa en varios puentes de hidrógeno que deben romperse para que aumente la energía cinética de las moléculas de agua. La abundancia de agua en las células y tejidos de todos los grandes organismos multicelulares evidencia que las fluctuaciones de temperatura dentro de las células que se minimizan. Esta propiedad tiene importancia biológica crítica ya que las velocidades de la mayor parte de las reacciones bioquímicas son sensibles a la temperatura.
ü  El calor de evaporación del agua también es bastante mayor que el de varios otros líquidos. Se requiere una gran cantidad de calor para convertir el agua de líquido a gas porque deben romperse los puentes de hidrógeno para permitir que se disocien las moléculas de agua, una de otra, para entrar a la fase gaseosa. Ya que la evaporación  del agua absorbe tanto calor, la sudación es un mecanismo efectivo para hacer descender la temperatura corporal.

Las propiedades físicas del agua se combinan para hacerla un excelente solvente. El agua posee una viscosidad intrínseca que no impide mucho el movimiento de las moléculas disueltas en ella. El pequeño tamaño de las moléculas de agua determina que muchas de ellas puedan asociarse con partículas de soluto y hacerlas más solubles.
El agua puede interactuar y disolver otros compuestos polares y compuestos que se ionizan. Las moléculas que se pueden disociar y formar iones se llaman electrólitos. Las sustancias que se disuelven con facilidad en agua se llaman hidrofílicas.  Los electrólitos no son las únicas sustancias hidrofílicas que son solubles en agua. Toda molécula polar también exhibirá una tendencia a solvatarse por moléculas de agua. Además, la solubilidad de muchas moléculas orgánicas aumenta por la formación de puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Al aumentar la cantidad de grupos polares en una molécula orgánica, se incrementa su solubilidad en el agua.
En las células vivas, las membranas permeables al agua separan al citosol del medio externo. Las composiciones de las soluciones intracelulares son bastante distintas de las soluciones extracelulares, y unos compuestos se concentran más y otros menos dentro de las células. La concentración de los solutos dentro de las células son mucho mayores que sus concentraciones en el ambiente acuoso fuera de la célula. Las moléculas de agua tienden a atravesar la membrana celular para entrar en la célula y diluir la solución en el interior de ésta. Las células recurren a varias estrategias para evitar que la presión osmótica se vuelva tan grande que las haga explotar.
Los hidrocarburos y otras sustancias no polares presentan una solubilidad muy baja en agua porque las moléculas de agua interactúan entre sí y no con molécula no polares. Se dice que las moléculas no polares son hidrofóbicas y a este efecto de exclusión de sustancias no polares por parte del agua se llama efecto hidrofóbico, este es crítico para para el plegamiento de las proteínas y el autoensamblaje de las membrana biológicas.
Las moléculas de agua pueden reaccionar con moléculas biológicas. El átomo de oxígeno, rico en electrones (Nucleófilo), determina gran parte de la reactividad del agua en las reacciones químicas. Las sustancias ricas en electrones se les llama nucleófilos y con deficiencia de ellos electrófilos.
Bajo condiciones celulares, las macromoléculas no se hidrolizan espontáneamente, a pesar de la presencia de altas concentraciones de agua, así que estas reacciones con moléculas de agua son catalizadas por enzimas específicas.
Por lo tanto el agua juega un papel vital en la biología pues se encuentra en grandes porcentajes dentro de los organismos y por tanto su existencia es de suma importancia.