Enzimas, catalizadores biológicos

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.

Los sustratos son específicos para cada enzima:

Ej: La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.

Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato

(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.

Modelo de la “llave-cerradura”

Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, la enzima y sus sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que este modelo ha sido denominado como modelo de la “llave-cerradura”, refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al estado de transición como una llave que encajan entre las dos.  

Cinética enzimática 

Virtualmente todas las reacciones químicas tienen una barrera energética que separa a los reactivos,  reactantes o substratos de los productos. Esta barrera se denomina energía libre de activación que es la diferencia en energía que existe entre los reactivos y los productos. El lugar donde la energía libre de activación es máxima, se denomina estado de transición.

 Cinética Michaelis-Menten

Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. 

Las ecuaciones usadas en este modelo son:

 Explicación de esta cinética

Cofactores enzimáticos

Existen enzimas simples que son aquellas que constan solo de una estructura proteica. Pueden estar formadas por una o varias cadenas polipeptídicas.

Enzimas conjugadas también se les llama holoenzimas, poseen en su estructura una parte no proteica denominada cofactor y una parte proteica que se denomina apoenzima. Para que estas enzimas actúen como catalizadores es necesario que la apoenzima se une al cofactor. El término cofactor puede aplicarse tanto a un ion como a una molécula orgánica de naturaleza variable. Las coenzimas se unen no covalentemente a la apoenzima permitiendo que la holoenzima así formada lleve a cabo reacciones que la apoenzima sola no puede efectuar. 

Coenzimas y vitaminas

La evolución ha producido un conjunto espectacular de proteínas catalizadoras, pero el repertorio catalítico de un organismo no se limita por la reactividad de grupos suministrados por los residuos de aminoácido en las enzimas. Hay otras especies químicas, llamadas cofactores, que participan con frecuencia en la catálisis. Las apoenzimas (sólo proteínas) inactivas requieren de los cofactores para convertirse en holoenzimas activas. Hay dos tipos de cofactores: los iones esenciales (principalmente iones metálicos) y los compuestos orgánicos llamados coenzimas. Los cofactores, tanto inorgánicos como orgánicos, se transforman en partes esenciales de los sitios activos de ciertas enzimas.

Muchos de los minerales que necesitan todos los organismos son esenciales porque son cofactores. Algunos iones esenciales, llamados iones activadores, están unidos en forma reversible, y con frecuencia participan en el enlazamiento de los sustratos. En contraste, algunos cationes están fuertemente unidos, y a menudo participan en forma directa en reacciones catalíticas.

Más de la cuarta parte de todas las enzimas conocidas requieren cationes metálicos para tener actividad catalítica total. Estas enzimas se pueden dividir en dos grupos: enzimas activadas por metal y metaloenzimas. Las enzimas activadas por metal tienen necesidad absoluta de iones metálicos adicionales, o son estimuladas por adición de iones metálicos.

Algunas de esas enzimas requieren cationes monovalentes, como y otras necesitan cationes divalentes, como o Por ejemplo, las cinasas requieren iones magnesio para el complejo magnesio-ATP que usan como el sustrato donador de grupo fosforilo.

El magnesio protege a los grupos fosfato, con carga negativa, del ATP, y los hace más susceptible al ataque nucleofílico. Las metaloenzimas contienen iones metálicos firmemente unidos en sus sitios activos. Los iones que más se suelen encontrar en las metaloenzimas son de metales de transición como hierro y zinc, y con menos frecuencia cobre y cobalto.

Los iones metálicos que se unen fuertemente a las enzimas con frecuencia tienen funciones predominantes en la catálisis. Los iones de algunas metaloenzimas pueden funcionar como catalizadores electrofílicos. Al atraer electrones, los iones metálicos pueden polarizar los enlaces. Por ejemplo, el cofactor de la enzima anhidrasa carbónica es un átomo electrofílico de zinc unido a las cadenas laterales de tres residuos de histidina y a una molécula de agua. La unión con hace que el agua se ionice con más facilidad. Un grupo carboxilato básico de la enzima elimina a un protón de la molécula de agua enlazada y produce un ion hidróxido nucleofílico, que ataca al sustrato. Esta enzima tiene una velocidad catalítica muy alta, en parte debido a la simplicidad de su mecanismo. Muchas otras metaloenzimas de zinc activan a las moléculas enlazadas de agua de esta manera. Los iones de otras metaloenzimas pueden tener reacciones reversibles de oxidación y reducción, al transferir electrones de un sustrato reducido a un sustrato oxidado.